Strukturanordnung von Myosin

Die allgemeine Struktur des Myosinfilaments ist seit den klassischen R霵tgenbeugungsstudien von Huxley und Brown (1963) bekannt. Eines der entscheidenden Merkmale, n鄝lich die Filamentanordnung oder die Anzahl der Myosin-Querbrken pro 143 ?Wiederholung, war jedoch durchweg umstritten (Squire, 1981). Die Analyse myofibrill酺er Proteine mit Hilfe eindimensionaler Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gele hat zu widersprhlichen Ergebnissen gefrt. Der Autor hat die St鐼hiometrie von Myosin zu Aktin anhand eindimensionaler Gele von Myofibrillen, die mit unterschiedlichen Verfahren hergestellt wurden, erneut untersucht. Als N踄hstes befasste sich der Autor mit der kritischen Frage, ob die Unterschiede in der Aktinkonzentration bei den verschiedenen Methoden der Muskelpr鄡aration auf den Verlust von Aktin oder die Entfernung von Verunreinigungen, die mit Aktin mitwandern, zurkzufren sind. Zur Untersuchung dieser Frage wurde eine zweidimensionale Elektrophorese mit Natriumdodecylsulfat in der ersten Dimension und isoelektrischer Fokussierung in der zweiten Dimension an myofibrill酺en Pr鄡araten von Kaninchenmuskeln durchgefrt. Die Ergebnisse zeigten eine strukturelle Anordnung von Myosin-Querbrken in quergestreifter Muskulatur von Wirbeltieren.