Arrangement structurel de la myosine

La structure g幯廨ale du filament de myosine est connue depuis les 彋udes classiques par diffraction des rayons X de Huxley et Brown (1963). Cependant, l'une des caract廨istiques cruciales, ?savoir l'ordre du filament ou le nombre de ponts crois廥 de myosine par r廧彋ition de 143 ? a toujours fait l'objet de controverses (Squire, 1981). L'analyse des prot嶯nes myofibrillaires au moyen de gels unidimensionnels de polyacrylamide au dod嶰yl sulfate de sodium a donn?des r廥ultats contradictoires. Cet auteur a r嶪xamin?la stoechiom彋rie myosine/actine ?partir de gels unidimensionnels de myofibrilles pr廧ar廥 selon diff廨entes proc嶮ures. Ensuite, l'auteur s'est pench?sur la question cruciale de savoir si les diff廨ences de concentration d'actine au cours des diff廨entes m彋hodes de pr廧aration des muscles r廥ultaient d'une perte d'actine ou de l'幨imination de contaminants qui comigrent avec l'actine. Pour r廧ondre ?cette question, des pr廧arations myofibrillaires de muscle de lapin ont fait l'objet d'une 幨ectrophor鋊e bidimensionnelle, avec du dod嶰ylsulfate de sodium dans la premi鋨e dimension et une focalisation iso幨ectrique dans la deuxi鋗e dimension. Les r廥ultats ont r憝幨?un arrangement structurel des ponts crois廥 de myosine dans le muscle stri?des vert嶵r廥.