Purification et caractérisation de la bêta-amylase

La β-amylase a 彋?purifi嶪 et caract廨is嶪 ?partir de Bacillus subtilis isol??partir de graines ferment嶪s de Parkia biglobosa. La purification a 彋?r嶧lis嶪 ?l'aide d'une colonne d'嶰hange d'ions DEAE et d'une chromatographie par filtration sur gel (Sephadex G-200). Les effets de la temp廨ature, du pH et du temps de production sur la production de β-amylase ont 彋?彋udi廥, tandis que les caract廨istiques physicochimiques de l'enzyme purifi嶪 ont 彋?examin嶪s. La production optimale de β-amylase a 彋?obtenue ?une temp廨ature, un pH et une dur嶪 respectivement de 37 C, 7,0 et 24 h. Les r廥ultats ont montr?que la β-amylase purifi嶪 avait une activit?enzymatique sup廨ieure ?celle des 嶰hantillons bruts provenant de Bacillus subtilis, l'activit?de l'enzyme brute 彋ant de 3,21 mM/min/ml, tandis que l'enzyme purifi嶪 avait une activit?am幨ior嶪 de 21,46 mM/min/ml. La temp廨ature et le pH optimaux de l'amylase purifi嶪 se sont av廨廥 皻re respectivement de 50 C et 5,0. La stabilit?du pH de l'enzyme variait entre 4,0 et 9,0. ?un pH de 5,0 et 7,0, elle conservait respectivement 70 % et 60 % de son activit?apr鋊 5 heures d'incubation. La stabilit?de la temp廨ature variait entre 40 C et 70 C, mais 彋ait la plus stable ?50 C, conservant 64 % de son activit?apr鋊 1 heure d'incubation. L'enzyme pr廥entait une activit?maximale sur l'amidon soluble et le saccharose.