Oczyszczanie i charakterystyka beta-amylazy

β-amylaza zostala oczyszczona i scharakteryzowana z Bacillus subtilis wyizolowanego ze sfermentowanych nasion Parkia biglobosa. Oczyszczanie przeprowadzono przy użyciu kolumny jonowymiennej DEAE i chromatografii żelowej (Sephadex G-200). Zbadano wplyw temperatury, pH i czasu produkcji na produkcję β-amylazy, a także wlaściwości fizykochemiczne oczyszczonego enzymu. Optymalną produkcję β-amylazy uzyskano w temperaturze 37oC, pH 7,0 i czasie 24 godziny. Wyniki wykazaly, że oczyszczona β-amylaza miala większą aktywnośc enzymatyczną niż surowe pr鏏ki z Bacillus subtilis, gdzie aktywnośc surowego enzymu wynosila 3,21 mM/min/ml, podczas gdy oczyszczony enzym mial zwiększoną aktywnośc wynoszącą 21,46 mM/min/ml. Stwierdzono, że optymalna temperatura i pH oczyszczonej amylazy wynoszą odpowiednio 50 C i 5,0. Stabilnośc enzymu w zakresie pH wynosila od 4,0 do 9,0. Przy pH 5,0 i 7,0 zachowal on odpowiednio 70% i 60% swojej aktywności po 5 godzinach inkubacji. Stabilnośc temperaturowa wynosila od 40oC do 70oC, ale najbardziej stabilna byla w temperaturze 50oC, zachowując 64% swojej aktywności po 1 godzinie inkubacji. Enzym wykazywal maksymalną aktywnośc w stosunku do skrobi rozpuszczalnej i sacharozy.