Reinigung und Charakterisierung von Beta-Amylase

β-Amylase wurde aus Bacillus subtilis, isoliert aus fermentierten Parkia biglobosa-Samen, gereinigt und charakterisiert. Die Reinigung erfolgte mittels Ionenaustausch-DEAE-S酳le und Gelfiltrationschromatographie (Sephadex G-200). Die Auswirkungen von Temperatur, pH-Wert und Produktionszeit auf die β-Amylase-Produktion wurden untersucht, w鄣rend die physikalisch-chemischen Eigenschaften des gereinigten Enzyms untersucht wurden. Die optimale Produktion von β-Amylase wurde bei einer Temperatur von 37 C, einem pH-Wert von 7,0 und einer Zeit von 24 Stunden erreicht. Die Ergebnisse zeigten, dass die gereinigte β-Amylase eine h鐬ere enzymatische Aktivit酹 aufwies als die Rohproben aus Bacillus subtilis, wobei die Aktivit酹 des Rochenzyms 3,21 mM/min/ml betrug, w鄣rend das gereinigte Enzym eine verbesserte Aktivit酹 von 21,46 mM/min/ml aufwies. Die optimalen Temperatur- und pH-Werte der gereinigten Amylase lagen bei 50 C bzw. pH 5,0. Die pH-Stabilit酹 des Enzyms lag im Bereich von pH 4,0 bis 9,0. Bei pH 5,0 und 7,0 behielt es nach 5 Stunden Inkubation 70 % bzw. 60 % seiner Aktivit酹. Die Temperaturstabilit酹 lag zwischen 40 C und 70 C, war jedoch bei 50 C am stabilsten, wo es nach 1 Stunde Inkubation 64 % seiner Aktivit酹 beibehielt. Das Enzym zeigte maximale Aktivit酹 bei l飉licher St酺ke und Saccharose.